Ubiquitination

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L'ubiquitination (ou plus correctement ubiquitinylation) est une modification post-traductionelle de protéines cibles par une chaîne enzymatique, aboutissant à la liaison covalente d'une ou plusieurs protéine ubiquitine sur une lysine acceptrice (il a été démontré qu'il est potentiellement possible d'ubiquitinyler certains résidus sérine et thréonine). La poly-ubiquitination entraîne essentiellement la dégradation de la protéine cible par le protéasome 26S. Mais
Ubiquitination

L'ubiquitination (ou plus correctement ubiquitinylation) est une modification post-traductionelle de protéines cibles par une chaîne enzymatique, aboutissant à la liaison covalente d'une ou plusieurs protéine ubiquitine sur une lysine acceptrice (il a été démontré qu'il est potentiellement possible d'ubiquitinyler certains résidus sérine et thréonine). La poly-ubiquitination entraîne essentiellement la dégradation de la protéine cible par le protéasome 26S. Mais les mono et multi ubiquitinations ont des fonctions physiologiques indépendantes de la dégradation par le protéasome (sauf cas exceptionnels) et permettent notamment la régulation de la signalisation, du traffic ou de la localisation de certaines protéines (comme par exemple les GTPases H-Ras et N-Ras). Cette modification a été découverte au cours des années 1980 par Aaron Ciechanover, Avram Hershko et Irwin Rose, ce qui leur a valu l'obtention du prix Nobel de chimie en 2004.

Fonctions

- Dégradation par le protéasome, stabilité protéique.
- Activation après protéolyse limitée.
- Remodellage de la chromatine.
- Régulation de la localisation intra-cellulaire.
- Régulation du traffic intra-cellulaire.
- Régulation de la signalisation intra-cellulaire.

Références

Catégorie:Modification post-traductionnelle
Sujets connexes
Aaron Ciechanover   Avram Hershko   Chromatine   Irwin Rose   Lysine   Prix Nobel de chimie   Protéasome   Science   Ubiquitine  
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