Glycosylation

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C'est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique ou une protéine. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmatique (rugeux et lisse) et s'achève dans l'appareil de Golgi. Il ne concerne pas les protéines intracellulaires. Seules les protéines membranaires sont glycosylées. Des remaniements de la glycosylation pr
Glycosylation

C'est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique ou une protéine. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmatique (rugeux et lisse) et s'achève dans l'appareil de Golgi. Il ne concerne pas les protéines intracellulaires. Seules les protéines membranaires sont glycosylées. Des remaniements de la glycosylation primaire, comme la suppression de certains résidus glucidiques se produisent dans l'appareil de Golgi distal (late Golgi). La glycosylation rend les polypeptides plus résistant à la protéolyse. On distingue deux types de glycosylation.

La N-glycosylation

C'est l'addition de glucides aux chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du réticulum endoplasmique. Au cours de cette réaction, un oligosaccharide « N-glycosylé » se lie à un acide aminé asparagine (Asn) disponible. Cette réaction est catalysée par une enzyme membranaire de type glycosyl-transférase.

La O-glycosylation

C'est l'addition de glucides au niveau des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.

Implications biomédicales

Tant la O- que la N-glycosylation sont d'une grande importance dans la signalisation et la reconnaissance cellulaire, ; particulièrement dans le cas des anticorps où l'on a prouvé notamment que la réaction de type Th2 modifiait la glycosylation des IgA et des IgM, ce qui intervient dans le mécanisme pathogénique de la glomérulonéphrite à IgA (Maladie de Berger) Catégorie:Protéomique Catégorie:Modification post-traductionnelle de:Glykosylierung en:Glycosylation es:Glicosilación fi:Glykosylaatio it:Glicosilazione ja:グリコシル化反応 pl:Glikozylacja uk:Глікозування zh:糖基化
Sujets connexes
Acide aminé   Anticorps   Appareil de Golgi   Asparagine   Enzyme   Glomérulonéphrite   Glycation   Liaison covalente   Maladie de Berger   Membrane (biologie)   N-glycosylation   O-glycosylation   Oligosaccharide   Peptide   Polypeptide   Protéine   Protéine membranaire   Protéolyse   Réticulum endoplasmique   Sérine   Thréonine  
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